PROTEINAS

Son principios inmediatos orgánicos, compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, pudiendo además contener azufre y otros elementos como fósforo, hierro, etcétera. Son polímeros procedentes de monómeros llamados aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. Se habla de «proteína» cuando el polipéptido está formado por más de cincuenta aminoácidos o cuando su peso molecular es superior a 5.000. Desempeñan un papel primordial en la célula como ejecutoras de la información genética.

1.- Los aminoácidos

Son las unidades fundamentales que componen las proteínas. Son compuestos orgánicos que se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un mismo carbono denominado carbono α. Las otras dos valencias del carbono α se saturan con un hidrógeno y con un grupo variable denominado radical R. En la naturaleza existen 20 tipos diferentes de aminoácidos, y de la combinación de éstos surgen miles de proteínas diferentes, cada una con sus características y funciones específicas.

  Esquema general de los aminoácidos

1.1.- Clasificación

Segun sea R, se distinguen varios tipos de aminoácidos:

• Aminoácidos alifáticos:
• Neutros: si R no posee carga.
• Ácidos: si R tiene grupos carboxilo, comportándose como un ácido, es decir cediendo el H+.
• Básicos: si R tiene un grupo amino que se comporta como una base, con afinidad por los [H3O+].

Glutamato, aminoácido ácido

• Aminoácidos aromáticos: R es una cadena cerrada, relacionada con el benceno.

La tirosina es una aminoácido aromático

1.2.-Características:

Actividad óptica: todos los aminoácidos menos la glicocola presentan actividad óptica, debido a la presencia de un carbono asimétrico. Si un aminoácido desvía la luz polarizada hacia la derecha se denomina dextrógiro, y si lo desvía hacia la izquierda será levógiro.

La configuración D o L en los aminoácidos viene determinada por la posición en el espacio del grupo amino del carbono asimétrico, situando el carboxilo arriba. Serán D cuando se sitúa a la derecha y L a la izquierda, independientemente de hacia dónde desvíen la luz polarizada. En la naturaleza la forma L es la más abundante.

Configuracion L y D de los aminoácidos

Comportamiento químico: en disolución acuosa muestran un comportamiento anfótero: dependiendo del pH, pueden ionizarse como un ácido o como una base. Puede aparecer la forma dipolar ionizada doblemente como ácido y como base.

Punto isoeléctrico: es el pH en el cual el aminoácido adopta una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas.

1.3.-El enlace peptídico:

Es el enlace covalente que se establece entre un grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiendo una molécula de agua. Los grupos carboxilo y amino se disponen en el mismo plano, y tienen un comportamiento similar a un doble enlace, presentando, por tanto, rigidez.

2.- Las proteínas

Son polímeros de aminoácidos que pueden tener cientos de unidades.

2.1.- Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales, cada uno de los cuales informa de la disposición en el espacio de la anterior estructura.

• Estructura primaria:

Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. La secuencia determinara la forma de la proteina, y por tanto, su funcion. La secuencia se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal (primer aminoácido con su grupo amino libre) hasta el C-terminal (último aminoácido con su grupo carboxilo libre).

• Estructura secundaria:

Es la disposición de la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio. Son frecuentes tres tipos de estructura secundaria:

• α-hélice: la estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma, formando puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos de un aminoácidos y el cuarto que le sigue.
• Hélice de colágeno: posee una disposición en hélice muy peculiar debido a su alto contenido en prolina e hidroxiprolina.
• Conformación β: la estabilidad se mantiene por la asociación entre varias cadenas en forma de zigzag, estableciendo puentes de hidrógeno entre ellas y formando la llamada lámina plegada.

Hélice alfa.

Conformación beta o de lámina plegada.

• Estructura terciaria:

La estructura terciaria de una proteína informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, lo que origina una disposición globular. Se estabilizan por la existencia de enlaces entre los radicales de los aminoácidos (puentes de hidrógeno, fuerzas Van der Walls y puentes disulfuro).

En las proteínas globulares se combinan estructuras secundarias de distinto tipo (α- hélice y conformación β). Cuando estas combinaciones forman unidades estables y compactas, se denominan dominios estructurales. Son estructuras de elevada eficacia biológica y han servido como módulos para constituir diferentes proteínas.

Estructura tridimensional de una proteína, con zonas de α-hélice y zonas de hoja plegada. Se distinguen dos dominios estructurales

Ejemplos de estructuras terciarias

• Estructura cuaternaria:

Informa de la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, para formar un complejo proteico. Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de protómero.

La hemoglobina es una proteína formado por cuatro subunidades o protómeros.

2.2.- Propiedades de las proteínas

Dependen de los radicales R libres y de cómo reaccionen éstos con otras moléculas.

• Solubilidad: los radicales, al ionizarse, establecen enlaces no covalentes con las moléculas de agua y se rodean de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.
• Desnaturalización: variación en la conformación de una proteína, con la consiguiente pérdida de función. El cambio de conformación se produce por la alteración de los enlaces no covalentes que mantienen a la proteína correctamente plegada, sin afectar a los enlaces peptídicos. Hay una relación directa entre cambio de conformación y pérdida de función. La función se puede volver a recuperar cuando se renaturaliza la proteína, y vuelve a adquirir la conformación correcta.
• Especificidad: Es la propiedad más característica de las proteínas. Cada proteína tiene una estructura característica que la habilita para realizar una función específica. Un pequeño cambio en la secuencia de aminoácidos puede hacer cambiar la estructura de una proteína, perdiendo su funcionalidad. Por otro lado, también hay especifidad a nivel de especie, ya que cada especie tiene proteínas que son exclusivas de ella.
• Función amortiguadora: las proteínas tienen un carácter anfótero, debido a los aminoácidos que las componen, con lo que son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en que se encuentran.

2.3.- Clasificación de las proteínas

Si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina holoproteína. Cuando, además, presenta algún otro tipo de molécula, se denomina heteroproteína.

1. Holoproteínas:

Las filamentosas sólo presentan un tipo de estructura secundaria. Suelen ser insolubles en agua y tienen función estructural o protectora. Ejemplos: el colágeno formas estructuras resistentes, la miosina produce la contracción muscular y la queratina forma parte de estructuras de protección como uñas, pelo...

Las globulares presentan una estructura terciaria con distintas estructuras secundarias. Suelen ser solubles en agua y son las principales responsables de las actividades biológicas de la célula. Ejemplos: la actina produce contracción muscular, las albúminas son proteínas de transporte o reserva, las globulinas son proteínas esféricas de diversas funciones.

B) Heteroproteínas:

Están formadas por un grupo proteico y otro no proteico denominado grupo prostético, según el cual se clasifican las distintas heteroproteínas:

• Cromoproteínas: proteínas asociadas a pigmentos (ejemplo, la hemoglobina).
• Glucoproteínas: proteínas asociadas a glúcidos (ejemplo, las inmunoglobulinas).
• Lipoproteínas: proteínas asociadas a lípidos (ejemplo, HDL, transportadora de colesterol).
• Nucleoproteínas: proteínas asociadas a ácidos nucleicos (ejemplo, las histonas).
• Fosfoproteínas: proteínas asociadas a ácido fosfórico (ejemplo, la caseína, proteína de la leche).
  

2.4.- Funciones de las proteínas

• Estructural: Proteínas como el colágeno dan fuerza y resistencia a los tejidos.
• Reserva: Algunas proteínas como la albúmina sirven como almacén de aminoácidos.
• Regulación: Las hormonas proteicas regulan procesos metabólicos.
• Catalización: Los enzimas regulan la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo.
• Defensa: Las inmunoglobulinas son parte del sistema inmunológico.
• Transporte: Diversas proteínas están especializadas en el transporte específico de sustancias (la hemoglobina transporta oxígeno a través de la sangre).
• Contracción: La actina y la miosina producen la contracción del músculo.

13.- ¿Que es un aminoácido? ¿En que se diferencian unos aminoácidos de otros?

14.- ¿En que consiste el enlace peptídico?

15.- ¿Cual es la diferencia entre péptido y proteina?